Amyloidose

Einführung in die Amyloidose Amyloidose (AL) ist ein klinisches Syndrom, bei dem die Ablagerung von Amyloid in verschiedenen Organen des Körpers aus verschiedenen Gründen verursacht wird und die Funktion der betroffenen Organe allmählich abnimmt. Beinhaltet eine Gruppe von Krankheiten. Amyloidablagerung im Gewebe wird Amyloidose genannt, auch Amyloidose genannt. Amyloid ist eine proteinähnliche Substanz, die bei Jod braun gefärbt werden kann, nach Zugabe von Schwefelsäure blau ist und der Reaktion bei Stärke mit Jod ähnlich ist, so dass man von Amyloidose spricht. Amyloidose ist eine große Menge von verschiedenen löslichen faserlöslichen Proteinen (Amyloid), die die normale Gewebefunktion beeinträchtigen. Grundkenntnisse Der Anteil der Krankheit: 0,001% Anfällige Personen: keine besonderen Personen Art der Infektion: nicht ansteckend Komplikationen: Diabetes insipidus Herzinsuffizienz bei Kindern Herzinsuffizienz Atelectasis

Ursache von Amyloidose

Physikalische und chemische Faktoren (25%)

In Tierversuchen können zur Herstellung von Stärke bakterielle Toxine wie Escherichia coli-Endotoxin sowie Antitoxin, Serum, Nukleinsäure, Plasmaglobulin, Metformin, kolloidaler Schwefel, Thiouracil, Mucopolysaccharid und Gammastrahlen verwendet werden. Ein Degenerationsmodell, das am häufigsten verwendet wird, ist Kasein: 5 ml Kasein werden Kaninchen zweimal wöchentlich subkutan verabreicht, und 3 Monate später tritt Amyloidose auf.

Immunitätsfaktor (20%)

Amyloidablagerungen gehen häufig mit chronischen oder wiederkehrenden Infektionen oder entzündlichen Erkrankungen wie Tuberkulose, Lepra, Syphilis und anderen Krankheiten einher, doch die Inzidenzraten variieren von Land zu Land erheblich. 200) sekundäre Amyloidose wird durch Tuberkulose verursacht, während in Nordamerika tumorähnliche Lepra mit Amyloidose in Afrika, Indien, Südostasien, Südamerika usw. häufiger auftritt, die Inzidenzrate liegt bei 3% bis 33%, andere wie z Chronische Osteomyelitis, Verbrennungen, Paraplegie mit Hämorrhoiden, chronische Pyelonephritis, Bilharziose, Mukoviszidose und andere Krankheiten sind ebenfalls häufiger bei dieser Krankheit, subkutane Injektion von Heroin (Diacetin Morphin), die durch eine chronisch suppurative Hautinfektion verursacht wird, und als sekundär gemeldet Amyloidose ist mit einer Infektion mit dem humanen Immundefizienzvirus verbunden, die das Amyloid als Ergebnis einer Antigen-Antikörper-Reaktion, der direkten Ablagerung eines Antigen-Antikörper-Komplexes oder eines Überschusses an Antigen-Antikörper-Reaktion unterstützt, wenn sich das Amyloid befindet Nebenprodukte bei der Antikörpersynthese haben einige Studien auch gezeigt, dass Komplement eine wichtige Rolle bei diesem Prozess spielt. Darüber hinaus können einige Patienten mit Autoimmunerkrankungen auch Amyloidose sehen, die häufigste ist Es wurde berichtet, dass 1000 Patienten mit rheumatoider Arthritis nach 3,1 Jahren Nachuntersuchung nach 3 Jahren Amyloidose verstarben, gefolgt von Spondylitis ankylosans, systemischem Lupus erythematodes, progressiver Sklerose, Stiller Krankheit und Silber Schorfarthritis, Reiter-Syndrom, knotige Polyarteriitis, Sjögren-Syndrom (Sjögren-Syndrom), Morbus Behcet, Colitis ulcerosa, Morbus Crohn und Morbus Wipple. Einige Wissenschaftler glauben, dass Amyloid eine physiologische Substanz ist, im normalen menschlichen Körper eine Spurenmenge vorhanden ist und mit zunehmendem Alter zunimmt.Wenn die T-Zell-Funktion abnimmt und die B-Zell-Funktion hyperaktiv ist, ist die Amyloid-Produktion übermäßig hoch, was zu einer Pathologie führt. Eine Veränderung oder eine Störung der B-Zell-Funktion führt zu einer abnormalen leichten Kette, die aufgrund ihrer geringen Löslichkeit und leichten Ablagerung im Gewebe zu Amyloidose führt. Experimente zeigen, dass bei einer angeborenen Thymus-Hypoplasie die Induktionszeit der Amyloidose verkürzt wird, was darauf hindeutet Die Bedeutung der T-Zell-Funktion bei der Pathogenese.

Genetische Faktoren (15%)

Klinisch ist Amyloidose bei bestimmten Erbkrankheiten wie familiärem Mittelmeerfieber, familiärer Amyloid-Polyneuropathie, familiärer Amyloid-Kardiomyopathie, Störungen des Zentralnervensystems wie Alzheimer, Down-Syndrom und Erbkrankheiten häufig Hämorrhagische Amyloidose usw. und es wird angenommen, dass Amyloidose eine gewisse Beziehung zur Vererbung hat.

Tumor (5%)

Viele Patienten mit bösartigen Tumoren entwickeln häufig Amyloidose, wie z. B. Morbus Hodgkin, bösartiges Lymphom, immunoblastische Lymphadenopathie, schwere Kettenerkrankung sowie Rektal-, Lungen-, Leber-, Nieren- und Speiseröhrenkrebs. Denaturieren.

Sonstige Faktoren (5%)

Ein übermäßiger Anstieg des AH-Proteins, der durch eine langfristige Hämodialyse verursacht wird, kann auch mit einer sekundären Amyloidose verbunden sein.

Pathogenese

Die genaue Pathogenese der Amyloidose ist unklar.Es wird allgemein angenommen, dass normale Menschen weiterhin eine geringe Menge an Amyloid produzieren, die kontinuierlich durch den Auflösungsmechanismus des Körpers beseitigt wird.Die beiden erreichen ein dynamisches Gleichgewicht, ohne dass sich Amyloid im Körper ablagert. Das Amyloid lagert sich nur ab, wenn das Amyloid zu viel oder zu wenig oder beides produziert wird.

Bei jeder Amyloidose weist Fibrin ein Serumproprotein auf, das durch äußere Reize verursacht wird, die übermäßig von Prodrugs erzeugt werden, die in Amyloidfibrillen abgelagert oder abgebaut werden können, was zu erhöhten Serumkonzentrationen führt, oder In einigen Fällen verursachen Mutationen im Amyloid-Vorläuferprotein eine grundlegende Strukturänderung, die zu Amyloidose führt. Bei der sekundären Amyloidose bewirkt beispielsweise ein externer Stimulus, dass der Makrophagen IL produziert. -1, IL-1 stimuliert Hepatozyten zur Bildung großer Mengen von SAA, das einerseits katabolisiert und andererseits zu AA-Protein abgebaut wird und bei amyloidempfindlichen Mäusen nach Verabreichung von exogenem SAA sichtbar wird. Es wird schnell in die Amyloidfibrillen eingemischt, und in vitro führt die Verwendung von natürlichem 2-M, das aus normalem Humanserum oder Urin gereinigt wurde, zur Bildung von Amyloidfibrillen, vermutlich bei dialysebedingter Amyloidose. In der Niere haben Patienten mit Niereninsuffizienz einen abnormal erhöhten 2-MG-Spiegel im Serum, und die heutige Dialysemembran kann ihre Konzentration nicht senken, was dazu führt, dass ein abnormal erhöhter 2-MG-Spiegel im Serum Bedingungen für das Auftreten und die Entwicklung von Amyloidose schafft. In familial Polyneuropathie, da eine einzelne Aminosäuresubstitution Variante Präalbumin normaler Abbauprozess ausgebildet kann nicht gültig ist, oder durch veränderte Morphologie kann resultierende Variante Präalbumin als Amyloidfibrillen abgelagert.

Bei Auftreten und Entwicklung von Amyloidose bestimmen die intrinsischen Eigenschaften von Proproteinen deren Empfindlichkeit.In-vitro-Experimente bestätigten, dass nur bestimmte Subtypen der leichten Kette in Amyloidfibrillen umgewandelt werden können, klinisch nur 15% -20 % der Patienten mit multiplem Myelom und einer Erkrankung der leichten Kette sind von Amyloidose begleitet.Zum Beispiel ist das Bence-Jones-Protein der VI-Untergruppe anfällig für Amyloidfibrillen.Diese leichte Kette weist abnormale strukturelle Merkmale auf und die monoklonale leichte Kette ist Der Mechanismus, durch den Amyloidablagerungen unklar sind, aber in einer In-vitro-Knochenmarkszellkultur eines Myelom-assoziierten Amyloidose-Patienten ist Amyloid in Makrophagen, jedoch nicht in Plasmazellen vorhanden. Es wird spekuliert, dass Plasmazellen Leichtkettenproteine synthetisieren, die dann von Makrophagen zu Amyloid verarbeitet werden.

Experimentelle Beobachtungen haben ergeben, dass es eine oder mehrere oberflächenbezogene Proteasen in normalen menschlichen Monozyten und murinen Peritonealmakrophagen gibt, die in der Lage sind, SAA- und AA-Proteine in kleinere Fragmente abzubauen, während sekundäres Amyloid vorliegt Monozyten von degenerativen Patienten können SAA in vitro nicht abbauen, was darauf hindeutet, dass eine Dysfunktion von Monozyten ein weiterer Faktor ist, der zu Amyloidose führt.

Zusätzlich sind zwei Faktoren an der Bildung und Entwicklung von Amyloidfibrillen beteiligt, nämlich Amyloidverstärker und Regressionsfaktor, und der aus der Milz der Maus extrahierte Verstärkungsfaktor, bevor Amyloidose die durch Casein induzierte Stärke verkürzen kann. Zum Zeitpunkt der Degeneration wurde auch festgestellt, dass es einen Faktor im Serum gibt, der die Auflösung von in Agar suspendierten AA-Amyloidfibrillen fördert, dessen genaue Rolle bei der Pathogenese der Amyloidose jedoch nicht bekannt ist.

Über die Rolle genetischer Faktoren für die Anfälligkeit und Verträglichkeit menschlicher Amyloidablagerungen, auch in der familiären Form der Amyloidose, dem genauen Mechanismus, durch den genetisch manipulierte Amyloidablagerungen an bestimmten Stellen defekt sind, ist wenig bekannt Es bleibt noch zu klären.

Es wird allgemein angenommen, dass der pathophysiologische Mechanismus der Amyloidprotein-induzierten Gewebeschädigung auf der Tatsache beruht, dass beim Durchtritt dieser Proteine durch die Kapillarwand ein Teil davon an der Gefäßwand abgelagert wird und der Rest außerhalb der Zelle diffundiert und lokale Gewebehyperplasie und Hypertrophie verursacht. Atrophie, die zu Gewebeschäden, Funktionsstörungen der Organe führt, in diesem Prozess sind verschiedene Entzündungsmediatoren, verschiedene Zytokine und Wachstumsfaktoren im Körper beteiligt und spielen in unterschiedlichem Maße eine Rolle, aber der genaue Mechanismus muss noch weiter entwickelt werden Eingehende Studie.

Prävention von Amyloidose

Prävention:

1. Da die Ursache der Amyloidose unklar ist, kann eine primäre Amyloidose nicht verhindert werden.

2. Sekundäre Amyloidose kann nur durch prophylaktische oder wirksame Behandlung entzündliche Erkrankungen der Amyloidose wie Tuberkulose und rheumatoide Arthritis auslösen. Wenn Arzneimittel zur Bekämpfung der rheumatoiden Arthritis eingesetzt werden können, ist die Wahrscheinlichkeit einer sekundären Amyloidose verringert.

Die Ätiologie und Pathogenese dieser Erkrankung sind noch nicht geklärt. Die wichtigsten Punkte der Prävention sind: Erstens, aktive Prävention und Behandlung chronischer Infektionskrankheiten, zweitens, gute Arbeit in der genetischen Beratung.

Amyloidose-Komplikationen Komplikationen, Diabetes insipidus, Herzinsuffizienz, Herzinsuffizienz, Atelektase

1. Kombiniert mit Nierendiabetes insipidus, Hyperkaliämie, Nierenversagen.

2. Klinisch ist bei Herzinsuffizienz und fortschreitenden, schwer zu behandelnden Anfällen eine Herzinsuffizienz, die durch Amyloidose verursacht wird, schwierig zu behandeln. Einzelne Patienten sind äußerst empfindlich gegenüber Digitalis, so dass schwerwiegende oder sogar tödliche Arrhythmien auftreten, wenn Das Einbeziehen des Leitungssystems kann zu Leitungsblockaden, Vorhofflimmern, Vorhofflattern und ventrikulären Arrhythmien führen, was häufig eine späte Manifestation einer primären Amyloidose mit einer sehr schlechten Prognose darstellt.

3. Kombinierte portale Hypertonie und Ösophagus-Varizenblutung und spontane Leberruptur, zusätzlich können auch Gallenblase und Bauchspeicheldrüse Amyloidablagerungen aufweisen.

4. Kombiniert mit Atemwegsobstruktion, Atemnot, Atelektase, Pleuraerguss, Sekundärinfektion.

Symptome der Amyloidose Häufige Symptome Blockade der Amyloidose-Überleitung Leberfunktionsstörung Eiweiß-Harnblutungen neigen dazu, das Schleimhautfett des Kehlkopfes zu verbreiten ...

1. Klinische Manifestationen: Amyloidose betrifft häufig mehrere Systeme und Organe.Die klinischen Manifestationen hängen vom Grad der Schädigung der betroffenen Organe und der betroffenen Organe ab.Die häufig befallenen Organe umfassen Niere, Herz, Leber, Magen-Darm, Zunge, Milz. Das Nervensystem, die Haut usw., die betroffenen Organe erscheinen als Organvergrößerung und -funktionsstörung, zum Beispiel Nierenbeteiligung, manifestiert als diffuse Erkrankung der Nieren, Schwellung, Proteinurie, Hämaturie oder nephrotisches Syndrom, schließlich Entwicklung von Nierenversagen, Herz Beteiligt, manifestiert als Herzhypertrophie, Herzvergrößerung, Leitungsblockade, Herzinsuffizienz, Leberbeteiligung, manifestiert als Lebervergrößerung, Leberfunktionsstörung, Zungenbeteiligung, manifestiert als Riesenzunge, Schmerzen, Sprachschwierigkeiten usw., zusätzlich Gelenke, Muskeln Die Atemwege und die endokrinen Drüsen können ebenfalls befallen sein und entsprechende klinische Manifestationen aufweisen.Wenn das Knochenmark beteiligt ist oder der Gerinnungsfaktor an Amyloid bindet, können blutige Anomalien und Blutungsneigung auftreten.Perikard- und Pleura-Befall können Perikarderguss und Pleuraerguss verursachen. .

2. Klinische Klassifizierung : Es gibt viele Klassifizierungsmethoden für Amyloidose: In den Anfangsjahren gibt es einige Begleiterkrankungen, die nach den chemischen Eigenschaften von Amyloid sowie nach der Verteilung der Amyloidorgane und den Färbeeigenschaften von Amyloid klassifiziert werden. In den letzten Jahren wurde es jedoch hauptsächlich klinisch mit den Hauptkomponenten von Amyloiden zur Klassifizierung kombiniert.

Amyloidose-Untersuchung

Laboruntersuchungen auf Amyloidose sind nahezu unspezifisch.

1. Peripheres Blut: Hämoglobin, Leukozytenzahl und Klassifizierung, Thrombozyten sind im Allgemeinen normal, nur 11% der Patienten mit Hämoglobin <100 g / l, das mit Myelomen in Verbindung steht, die Knochenmark, Niereninsuffizienz oder gastrointestinalen Blutverlust betreffen, etwa 9% der Patienten Die Thrombozytenzahl betrug> 500 × 109 / L, was durch die Abnahme der Milzfunktion aufgrund der Ausfällung von Amyloid verursacht wurde.

2. Biochemische Untersuchung: Etwa 25% der Patienten weisen einen Anstieg der alkalischen Phosphatase auf. Zusätzlich zur Betrachtung der Leberbeteiligung wird angenommen, dass dies eher auf eine kongestive Herzinsuffizienz zurückzuführen ist. Transaminase-Bilirubin liegt im Normbereich und nur bei etwa 3% der Patienten wurde ein Anstieg beobachtet. Wenn ein signifikanter Anstieg vorliegt, deutet dies häufig darauf hin, dass die Krankheit das späte Stadium erreicht hat: Die Hälfte der Patienten mit nephrotischem Syndrom weist einen erhöhten Cholesterinspiegel auf, 29% weisen einen erhöhten Triglyceridspiegel auf und 5% weisen einen X-Faktor-Mangel auf, verursachen jedoch selten Blutungen. % der Patienten hatten Serumkreatinin 180 mol / l, während die Hälfte der Patienten völlig normal war.

3. Serumprotein: Ungefähr die Hälfte der Patienten mit primärer Amyloidose kann bei der Proteinelektrophorese monoklonales Protein erkennen.Wenn eine weitere Elektrophorese oder Immunfixierung angewendet wird, kann die positive Rate 72% erreichen und der Medianwert für M-Protein beträgt 14 g / l. M-Protein) einige> 30 g / l, etwa einer von vier Patienten mit Aggreglobinämie, / ist 1: 2,3.

4. Urinprotein: Bei einer Gruppe von 429 Patienten mit primärer Amyloidose hatten 73% zum Zeitpunkt der Präsentation Urinprotein, etwa 9% der Patienten hatten eine konzentrierte Urinelektrophorese mit Albuminpeak und 70% der Patienten wurden durch Immunelektrophorese oder Immunofixation getestet. Es gibt M-Proteine im Urin, 50% sind vom -Typ, 23% sind vom -Typ, 27% sind negativ, die Entladung der leichten Harnkette nach 24 Stunden beträgt 0,01-6,6 g, bei durchschnittlich 0,4 g sind es etwa 36% der Patienten> 3 g / 24 Stunden Zusammenfassend fanden etwa 89% der Patienten, bei denen eine primäre Amyloidose diagnostiziert wurde, M-Protein in ihrem Serum oder Urin.

5. ESR erhöht sich.

6. Kongorottest: Der Kongorottest kann durchgeführt werden, wenn der Verdacht auf eine Erkrankung besteht: 1% ige Kongorottestlösung 0,22 ml / kg, intravenös, 10 ml venöses Blut nach 4 Minuten und 1 Stunde, unter Verwendung von doppelten Serumproben zur Kolorimetrie Überprüfen Sie, wie viel Prozent des Farbstoffs im Serum verbleiben, im normalen menschlichen Körper wird der Farbstoff langsam von der Leber ausgeschieden, die maximale Ausscheidung beträgt 40% in 1 Stunde, da das Amyloid des Patienten nach 1 Stunde oder sogar 4 Minuten schnell Kongorot, Serum absorbiert Die Proben haben die meisten Farbstoffe verloren, was für die Diagnose hilfreich ist. Gleichzeitig sollte der Urin nach 1 Stunde gesammelt werden und es sollten keine Farbstoffe vorhanden sein. Wenn keine Farbstoffe verwendet werden, kann die Diagnose bestätigt werden. Wenn die Farbstoffe für eine Lipid-induzierte Nephropathie in Betracht gezogen werden sollten.

7 Knochenmarkabstrich: 60% der Patienten mit primärer Amyloidose haben zytoplasmatische Zellen im Knochenmark 10%, 18% der Patienten mit Knochenmarkplasmazellen 20%, durchschnittlich 7% (1% bis 95%) und in diesen Etwa 30% der Patienten haben eine Myelomknochenerkrankung und 60% haben ein exaktes Multiples Myelom.

8. Echokardiographie der Herzfarbe: zeigt Herzhypertrophie und körnige Blendung.

9 Gewebebiopsie: Unter dem optischen Mikroskop werden amorphe Substanzen zwischen den Zellen ausgefällt, und die grüne Brechung unter polarisiertem Licht nach Kongorotfärbung ist charakteristisch für Amyloid.

10. Immunhistochemischer Nachweis: Eine immunhistochemische Untersuchung unter Verwendung einer Enzymmarkierung oder eines fluoreszenzmarkierten Anti-- oder Anti-Kappa-Antikörpers kann bestätigen, dass das Amyloid eine -Kette oder eine -Kette ist.

Diagnose und Differenzierung von Amyloidose

Diagnosekriterien

(1) Unerklärte Organvergrößerung und / oder Organfunktionsstörung.

(2) Das Vorhandensein einer monoklonalen leichten Immunglobulin-Kette in Blut und / oder Urin.

(3) Histopathologische Untersuchung und Kongorotfärbung bestätigten Amyloidose und bestätigten durch Immunhistochemie als -Kette oder -Kette.

Unter den oben genannten drei Punkten ist die dritte Biopsie für die Diagnose dieser Krankheit erforderlich.

Diagnoseauswertung

(1) Da die klinischen Manifestationen dieser Krankheit vielfältig und nicht spezifisch sind, ist es nicht möglich, die Krankheit ausschließlich auf der Grundlage klinischer Manifestationen zu diagnostizieren. Beispielsweise kann eine Lebervergrößerung durch die Krankheit oder durch Hepatitis-Virus, Parasiten, bakterielle Infektion, Metabolismus verursacht werden. Krankheiten, Tumoren und andere Ursachen, aber die klinischen Manifestationen geben uns klinische Diagnose Denken aufzuklären, wenn Patienten mit ungeklärter Organvergrößerung und Organfunktionsstörung begegnen, über die Möglichkeit der Amyloidose nachdenken, verwandte Inspektionen durchführen Zur Bestätigung der Diagnose und zur Vermeidung von Diagnosefehlern oder Fehldiagnosen tritt die Krankheit zwar häufiger bei mittleren und älteren Menschen auf, sie tritt jedoch auch bei Kindern auf, so dass das Erkrankungsalter nicht absolut sein kann.

(2) Das Vorhandensein einer leichten Kette von monoklonalem Immunglobulin in Blut und / oder Urin wird bei den meisten Patienten mit dieser Krankheit gefunden, aber eine kleine Anzahl von Patienten mit dieser Krankheit hat keine nachweisbare leichte Kette von monoklonalem Immunglobulin in Urin oder Urin und monoklonales Immunglobulin Die leichte Proteinkette kann auch bei anderen Krankheiten gefunden werden (Multiples Myelom, Waldenström-Makroglobulinämie, MGUS, Autoimmunerkrankungen, chronische lymphatische Leukämie, Lymphom usw.), daher treten monoklonale Immunglobuline in Blut und Urin auf. Die leichte Kette ist förderlich für die Diagnose dieser Krankheit, aber es ist keine notwendige Bedingung für die Diagnose dieser Krankheit.

(3) Die histopathologische Untersuchung hat bestätigt, dass Amyloidose eine notwendige Voraussetzung für die Diagnose dieser Krankheit ist. Diese Untersuchung muss umfassen:

1 Unter dem optischen Mikroskop ist zu erkennen, dass das amorphe Amyloid zwischen den Gewebezellen stark ausgefällt ist und unter polarisiertem Licht nach Anfärbung durch Kongorot grünbrechend ist.

2 Die immunhistochemische Untersuchung des enzymmarkierten oder fluoreszenzmarkierten Anti--Antikörpers oder Anti-Kappa-Antikörpers bestätigt, dass das zwischen den Zellen abgelagerte Amyloid eine leichte Lambda-Kette oder eine leichte Kappa-Kette ist, und der erste Punkt kann nur bestätigen, ob es Amyloid ist. Denaturierung, alle Arten von verschiedenen Arten von Amyloidose sind positiv, der zweite Punkt ist das Merkmal der primären systemischen Amyloidose und systemischen Amyloidose mit multiplem Myelom assoziiert, daher nur lebend Die Ergebnisse der histopathologischen Untersuchung erfüllen die beiden oben genannten Punkte, um als Grundlage für die Diagnose dieser Krankheit zu dienen.

(4) Das Herz ist das häufig an dieser Krankheit beteiligte Organ: Die Farbechokardiographie zeigt, dass mehr als die Hälfte der Patienten an Herzhypertrophie leidet und das Myokard ein starkes Lichtfleckbild aufweist, das eine gewisse Spezifität aufweist. Das positive Ergebnis dieses Tests kann jedoch nur als verwendet werden Beitrag zur Diagnose dieser Krankheit, kann aber nicht als Grundlage für die Diagnose dieser Krankheit verwendet werden, die Diagnose dieser Krankheit hängt von der pathologischen Untersuchung und dem immunhistochemischen Nachweis des oben genannten lebenden Gewebes ab.

Differentialdiagnose

Die Differentialdiagnose dieser Krankheit sollte in zwei Schritte unterteilt werden: Der erste Schritt ist die Identifizierung von Amyloidose und anderen Krankheiten, der zweite Schritt ist die Bestätigung der Identifizierung des Amyloidosetyps nach der Diagnose von Amyloidose, da verschiedene Arten von Amyloid Denaturierung hat unterschiedliche Behandlung und Prognose, so dass die Identifizierung des Amyloidose-Typs eine wichtige klinische Bedeutung hat und dieser Punkt leicht ignoriert werden kann.

Die Erkrankung stellt eine chronische Erkrankung dar. Bei chronischen und vergrößerten Organen und / oder Funktionsstörungen ungeklärter Organe bei Menschen mittleren Alters und älteren Menschen sollte die Möglichkeit einer Erkrankung in Betracht gezogen werden, insbesondere bei mehreren Organen mit unbekannten Ursachen (Herz, Niere, Leber). , Milz, Zunge usw.) Schwellung und Dysfunktion, sollte diese Krankheit als eine der identifizierten Krankheiten aufgeführt werden, da die klinischen Manifestationen dieser Krankheit nicht spezifisch sind, so dass die Ausschlussmethode angewendet wird, dh die Organvergrößerung und -funktion kann keine eindeutige Ursache finden Unvollständig sollte die Krankheit als eine der zu untersuchenden Krankheiten aufgeführt werden, und die endgültige Diagnose hängt von der pathologischen Untersuchung des lebenden Gewebes ab.

Wenn die pathologische Untersuchung von lebendem Gewebe (Lichtmikroskopie, Nachweis unter polarisiertem Licht nach Kongorotfärbung) als Amyloidose bestätigt wird, sollte die Art der Amyloidose identifiziert werden. Die Identifizierung der Amyloidose basiert auf klinischen Manifestationen und amyloidogenen Substanzen. (Bioprotein) biochemische Eigenschaften, wenn die klinischen Manifestationen mehrerer Systeme, Beteiligung mehrerer Organe, Patienten ohne Hämodialyseanamnese, Familienanamnese, Polyneuropathie, Hämodialyse-bedingte Amyloidose, familiäres Mittelmeerfieber grundsätzlich ausschließen können, Bei familiärer Polyneuropathie, seniler Amyloidose, Amyloidose des Zentralnervensystems und lokalisierter Amyloidose sollte die primäre systemische Amyloidose in Betracht gezogen werden, die mit der systemischen Amyloidose des multiplen Myeloms und der Amyloidose assoziiert ist Sekundäre systemische Amyloidose, die Identifizierung dieser drei systemischen Amyloidose basiert sowohl auf klinischen Manifestationen als auch auf Amyloideigenschaften.Patienten mit systemischer Amyloidose in Verbindung mit multiplem Myelom sollten Knochenmark haben. Klinische Manifestationen von Tumoren (Knochenschmerzen, Anämie, Infektion, Hyperviskositätssyndrom, Hyperkalzämie usw.), Knochen können im Myelom beobachtet werden Zellen, Röntgenuntersuchung kann in osteolytischen Läsionen gesehen werden, Proteinelektrophorese kann in M-Protein gesehen werden, so ist es nicht schwierig, von primärer systemischer Amyloidose zu unterscheiden, sekundäre systemische Amyloidose ist sekundär bei chronischen Infektionskrankheiten (Tuberkulose, Osteomyelitis, Bronchiektasie, Lepra usw.) oder chronische Entzündungen (wie rheumatoide Arthritis, Sjögren-Syndrom), klinisch signifikante Manifestationen der Primärkrankheit (Infektion oder Entzündung) können identifiziert werden, und zweitens primäre Das systemische amyloidogene Protein ist das Lambda oder der leichten Kette von Immunglobulin, und das sekundäre systemische amyloidogene Protein ist das AA-Protein, das durch Enzymmarkierung oder fluoreszenzmarkierten monoklonalen Antikörpernachweis unterschieden werden kann.

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