Amyloidose und Amyloidarthropathie

Einführung in die Amyloidose und Amyloidarthropathie Amyloidose ist eine Gruppe von klinischen Syndromen, die durch eine Vielzahl von Ursachen verursacht werden. Es handelt sich nicht um eine klinisch unabhängige Krankheit, sondern um eine Gruppe von Proteinablagerungskrankheiten, die durch die Gewebestruktur gefördert werden. Die Krankheit wurde erstmals 1854 von Wirchow entdeckt. Während in den letzten 20 Jahren das Amyloidmaterial aus den Geweben von Patienten mit verschiedenen Krankheiten extrahiert wurde, wurden die entsprechenden chemischen Komponenten weiter analysiert und verstanden und die diagnostische Rate wurde ebenfalls signifikant verbessert Die Krankheit ist in der klinischen Praxis keine Seltenheit. Es ist durch die Ablagerung von amyloiden Substanzen in der Blutgefäßwand und im Gewebe gekennzeichnet und verursacht eine Vielzahl von Läsionen, die hauptsächlich Herz, Niere, Leber, Milz, Magen-Darm, Gelenkmuskeln und Haut sowie andere Organe und Gewebe betreffen. Die Ablagerung kann lokal oder systemisch erfolgen und der Krankheitsverlauf kann gutartig oder bösartig sein. Die Ablagerung von Amyloid ist oft eine partielle Manifestation der zugrunde liegenden Zustände, und der damit verbundene Zustand kann Entzündung, Autoimmunkrankheiten, genetische Krankheiten und Tumoren sein, deren Symptome von der Lokalisierung und Ablagerung der ursprünglichen Krankheit und von Amyloidablagerungen abhängen. Grundkenntnisse Der Anteil der Krankheit: 0,0001% - 0,0003% Anfällige Personen: keine besonderen Personen Art der Infektion: nicht ansteckend Komplikationen: Herzinsuffizienz, Arrhythmie

Amyloidose und Ätiologie der Amyloid-Gelenkerkrankung

Die Ursache für die Ablagerung von Amyloid in der Blutgefäßwand und im Gewebe ist noch unklar. Verschiedene Zytokine, Wachstumsfaktoren und verwandte Entzündungsmediatoren können eine bestimmte Rolle spielen. Die Proteinablagerung erfolgt hauptsächlich außerhalb der Zelle und verursacht Gewebeschäden und -funktionen. Hindernisse.

AL-Amyloidose: Dieses Amyloidfibrin stammt von der leichten Immunglobulinkette, die als AL bezeichnet wird, mit einem Molekulargewicht von 500 bis 2500 D, und enthält normalerweise den Aminoterminus und einen Teil der variablen Immunglobulinregion (V). Bereich (C) kann auch eine vollständige leichte Kette sein. Die leichte Kette besteht hauptsächlich aus dem Typ und dem Typ . Sie ist durch primäre oder Amyloidose mit multiplem Myelom und Makroglobulinämie gekennzeichnet. Plasmazellproliferation ist sehr offensichtlich, es wurde in Makrophagen mononukleären Zellen berichtet, diese Woche kann Protein Amyloidfibrin nach Lysosom in vivo Protein Lyase bilden.

AA-Amyloidose: Diese Amyloidose wird durch die Ablagerung von Amyloiden, so genannten AA-Proteinen, in Geweben verursacht, die durch einen großen Vorläufer abgebaut werden, der als Serumstärke bezeichnet wird. Protein A-ähnliches Protein, abgekürzt als SAA, wird unabhängig von Immunglobulin produziert.Im chronischen Verlauf wird SAA zu viel produziert, was die Fähigkeit des Körpers zum Abbau, zur Bildung von zu viel AA-Protein und zur Ablagerung in Geweben übersteigt Makrophagen, Monozyten und Leukozyten werden durch Interleukin-6, Interleukin-1 und Tumornekrosefaktor synthetisiert und stimuliert, und die Ablagerung von AA-Proteinen bildet sekundäre Amyloidose.

Senile Amyloidose: Die Ursache ist unklar Jüngste Daten legen nahe, dass diese Fibrine aus verschiedenen gewebespezifischen Proteinen transformiert werden können und sich in ihrer Struktur und Antigenität auch von anderen Amyloidproteinen unterscheiden.

Chronische Infektion (30%)

Einschließlich Tuberkulose, Osteomyelitis, chronischer Pyelonephritis, chronischer Akne, Bronchiektasie, lepromatöser Lepra, Bilharziose usw.

Rheuma (20%)

Rheumatoide Arthritis, Spondylitis ankylosans, systemischer Lupus erythematodes, Sarkoidose, Dermatomyositis, segmentale Enteritis, Colitis ulcerosa, Morbus Stell, immunoblastische Lymphadenopathie, Morbus Behcet usw.

Bösartiger Tumor (15%)

Morbus Hodgkin, Lymphosarkom, Lungenkrebs, Speiseröhrenkrebs, Rektumkrebs, Magenkrebs, Retikulumsarkom, lymphatisches Sarkom, Gebärmutterhalskrebs usw.

Sonstiges (10%)

Sucht, Mukoviszidose und periodische Neutropenie.

Pathogenese

1. Primäre Amyloidose: Das AL-Amyloid-Protein ist die erste biochemische Identifizierung, die mit der variablen Region der leichten Immunglobulinkette (Bence-Jones-Protein) identisch ist. Systemische Amyloidose, assoziierte Läsionen sind Plasmazell-Myelom (20%) und Plasmazell-Dyskrasie (80%), an denen Haut- und Unterhautgewebe, Nerven, Leber, Milz und Herz beteiligt sind , Niere, Lunge usw. Nach einer retrospektiven Analyse einer großen Anzahl von Fällen mit AL-Protein ist etwa die Hälfte davon auf Müdigkeit und Gewichtsverlust zurückzuführen. Die häufigsten Symptome sind periphere Ödeme, Atembeschwerden, Parästhesien, Schwindel, Heiserkeit. , Purpura und Knochenschmerzen (in der Regel im Zusammenhang mit Knochenschäden beim Plasmazellmyelom), frühe körperliche Untersuchung, etwa 1/3 Fälle können die Leber berühren, und es gibt periphere Ödeme, gefolgt von gerader Hypotonie, Purpura, Riesenzunge (Makroglossie) ), Milzzugänglichkeit, Hautpapeln, Ekchymosen und Lymphadenopathie, klinische Anzeichen und Symptome aufgrund der Infiltration von Amyloiden in Organe und Gewebe und der daraus resultierenden funktionellen Veränderungen, beispielsweise mit den Nerven Betroffener Handwurzelknochen Karpaltunnelsyndrom, periphere Neuropathie und Finger / Zehen-Dysfunktion sowie sympathische Dysfunktion wie gastrointestinale Störungen, die durch orthostatische Hypotonie, Impotenz, abnormales Schwitzen und autonome Nervenbeteiligung verursacht werden, ein weiteres Beispiel ist Herzstauung Erschöpfungssymptome, hauptsächlich Rechtsherzinsuffizienz und restriktive Kardiomyopathie, aufgrund von ventrikulärer Steifheit und Flexibilitätsverlust, ventrikuläre Septumhypertrophie (mehrfach diskretes 3 ~ 5 mm hohes Echo, Flecken erscheinen auf zweidimensionaler Echokardiographie Typwechsel), eine geringe Anzahl von dilatativen Kardiomyopathien und Links- und Rechtsventrikulärversagen, beide mit Leitungsstörungen, Nierenbeteiligung wie Proteinurie, typischem nephrotischem Syndrom und fortschreitendem Nierenversagen, zusätzlich bedingt durch kleine Blutgefäße Die infiltrierende Textur des Amyloids ist zerbrechlich und die Haut ist leicht traumatisch, dh Ekchymose und "Pinch Purpura".

2. Sekundäre (AA) Amyloidose: AA-Amyloidose ist die zweite systemische Amyloidose, deren Ursache ebenfalls die Eiweißablagerung ist, deren Vorläuferprotein jedoch eine in der Leber synthetisierte Serumkomponente (Serumstärke) ist Protein A) kann nach einer Entzündungsstimulation um das 100- bis 200-fache ansteigen. Einige Monozyten- / Makrophagen-Zytokine, wie Interleukin-1 (IL-1), Tumornekrosefaktor und IL-6, regulieren das Lebergen. Proteinexpression, sekundäre Amyloidose betreffen häufig Leber, Milz und Niere, eine Beteiligung des Herzens ist nicht so häufig wie eine primäre Amyloidose, eine neurologische Beteiligung ist äußerst selten und mit Infektionskrankheiten wie Osteomyelitis, Tuberkulose und Bronchiektasie verbunden Usw., nicht-infektiöse entzündliche Läsionen wie rheumatoide Arthritis, juvenile rheumatoide Arthritis, schwere Spondylitis der Gelenke, Morbus Crohn, familiäres Mittelmeerfieber usw., ist es notwendig zu erwähnen, dass Nierenläsionen langsam fortschreiten können Lautlos, aber aufgrund der zunehmenden Proteinurie, die schließlich in dem 5 bis 10 Jahre andauernden nephrotischen Syndrom eingeschlossen war, trat das terminale Nierenversagen auf. In Europa ist die Beteiligung der Nieren die häufigste Todesursache bei Patienten mit juveniler rheumatoider Arthritis, aber USA hat noch nicht Eine weitere Komplikation im Zusammenhang mit dieser Komplikation besteht darin, dass AA im Körper resorbiert werden kann, was durch eine Verringerung der Leber- / Splenomegalie oder einer Verringerung der Proteinurie gekennzeichnet ist, jedoch keine endgültige Behandlung der zugrunde liegenden basalen Läsionen. Aufgrund des familiären Mittelmeerfiebers hat die Behandlung mit Colchicin zu Ergebnissen geführt, die bei einigen Patienten den Ausbruch und die Entwicklung von Amyloidose verringern, die Proteinurie verringern und die Nierenfunktion verbessern können. Deshalb sollten alle Patienten mit Amyloidose feierlich behandelt werden. Betrachten und schließen Sie die Möglichkeit von AA aus.

3. Familiäre (ATTR-) Amyloidose: Die ATTR-Amyloidose ist die dritte systemische Amyloidose, die aufgeklärt wurde und nachweislich mit dem Vorhandensein eines abnormalen Präalbumins im Plasma in Verbindung gebracht wird, das sich normal auf das Tragen auswirkt Thyroxin- und Retinol-bindendes Protein, später Transthyretin genannt, Transthyretin, ursprünglich definiert als autosomal dominante periphere Neuropathie, gefunden im mittleren und späten Alter Nach mehreren Jahrzehnten der Entwicklung treten vor allem bei portugiesischen Patienten autonome Nerven und unterschiedliche Organbeteiligungen auf. Viele klinische Syndrome, die bei verschiedenen Rassen in Europa und den USA auftreten, werden durch Transthyretin-Genmutationen verursacht (> 50). Infolgedessen hängt die Substitution der Aminosäure in diesem Transportmolekül mit der Ablagerung verschiedener Amyloide in Herz, Darm und Niere zusammen. Kürzlich wies ein Bericht darauf hin, dass die variante Sequenz Transthyretin (Isoleucin 122) Bei älteren Schwarzen nimmt die verzögerte Herzamyloidose zu.

4. Dialysebedingte (2-Mikroglobulin) Amyloidose (A2 M): Die meisten Patienten mit Langzeithämodialyse oder Peritonealdialyse über einen Zeitraum von mehr als 8 Jahren entwickeln diese Art von lokalisierter Amyloidose, Gelenken und Gelenken. Knochen- und Karpaltunnelgewebe in der Umgebung weisen Ablagerungen von -Mikroglobulin-Amyloid auf. Patienten können an rheumatischem Syndrom leiden, wie chronischen Schulterschmerzen und Druckempfindlichkeit im subakromialen Bereich, Schwellung von Handgelenk und Knöchel, Sehnenscheidenhyperplasie der Handgelenkstrecksehne Neben röntgenologischen Anzeichen einer Knorpelerosion in Karpalknochen, Femur und Tibia wurden auch pathologische Frakturen der Tibia und des Femurs berichtet.

2-2-Mikroglobulin ist ein nicht-kovalenter Linker mit Klasse-I-Histokompatibilitäts-Hauptkomplexmolekülen, der in allen kernhaltigen Zellen des Menschen vorkommt und dessen Katabolismus von der Filtration und Entlassung normaler Nieren, Dialysepatienten und Nierenerkrankungen im Endstadium abhängt. Bei Patienten war der Plasma-2-Mikroglobulinspiegel erhöht, und herkömmliche Dialysemembranen aus Celluloseacetat oder Cuprophan konnten diese Substanz aufgrund der schlechten Protein-Clearance-Effizienz nicht wirksam entfernen, und diese Membranen induzierten auch Komplementaktivität.

Die Produktion von IL-1 kann auch die Aggregation von 2-Mikroglobulin und die Amyloidose von -Protein (Alzheimer-Krankheit) fördern.

Die Alzheimer-Krankheit stellt die häufigste Ursache für senile Demenz dar. Sie tritt bei älteren Menschen im Alter von 5 bis 10 Jahren auf. Die neuropathologische Untersuchung des Gehirns von Patienten mit Alzheimer-Krankheit zeigt: Amygdala, Hippocampus und frontale, temporale, parietale und andere gemeinsame Nervenfasern. Tangle und senile Plaques, nicht nur bei älteren Menschen, bei Patienten mit Alzheimer-Krankheit, bei Meningeal- und Hirnrinde, bei Arterien mit kleinem Durchmesser und bei zellfreier Verdickung, zeigen herkömmliche histologische Untersuchungstechniken: meningeale Blutgefäße Das amorphe Material im zentralen Bereich der Wand und im Alter stellt die typische Färbungseigenschaft von Amyloid dar. Die biochemischen Eigenschaften der beiden Amyloidablagerungen wurden als ein neues Protein mit 40 Aminosäuren (-Protein) identifiziert, das eine Art ist Ein viel größeres Transmembranglykoprotein, das als "-Amyloid-Vorläuferprotein" bezeichnet wird, wird durch Hydrolyse von Vorläuferproteinen bei bestimmten Arten der familiären Alzheimer-Krankheit hergestellt. Die einzelnen Mutationen wurden durch Punktmutationen ersetzt.Jüngste Studien haben ergeben, dass die meisten der verzögerten Apolipoprotein-E4- (ApoE4-) Allele bei Patienten mit sporadischer Alzheimer-Krankheit stark mit der Ablagerung von A in Gehirn und zerebrovaskulären Gefäßen assoziiert sind. Sexualität Es gibt Hinweise darauf, dass die Ablagerung von Beta-Protein-Amyloid in der zerebralen Gefäßwand eine wichtige Ursache für nicht-traumatisch-hypertensive Hirnblutungen bei älteren Menschen darstellt. Ein familiäres Syndrom in einem niederländischen Clan, bei dem einige Familienmitglieder an Hirnblutung (hereditäre Hirnblutung vom holländischen Typ und Amyloidose) vom vierten bis zum fünften starben, was nachweislich auf das Vorhandensein von Alanin im Protein zurückzuführen ist. Ersetzt durch.

5. Pathologie: Amyloid ist hauptsächlich ein Polysaccharid-Protein-Komplex, und sein Gewebeschnitt ist unter dem Lichtmikroskop eine amorphe und einheitliche eosinophile Substanz. Mit einem Kongorot-Färbungspolarisator wird eine spezifische apfelgrüne Fluoreszenz unter dem Elektronenmikroskop beobachtet. Es sind zwei verschiedene Strukturen zu erkennen, die Hauptkomponente ist eine Fibrille mit einer Größe von etwa 10 nm und die andere ist eine stabförmige Substanz (P-Komponente) mit einer fünfeckigen Hohlform, deren chemische und physikalische Eigenschaften bei allen Amyloid-Erkrankungen konsistent sind. Die Fibrillen bestehen aus Polypeptidketten, die im Allgemeinen gegen proteolytischen Verdau resistent sind und somit Amyloidablagerungen bilden, die normales Gewebe zerstören oder ersetzen, wie in 1A, B und C gezeigt.

(1) Herz: Unter dem Mikroskop lagern sich Amyloidablagerungen zwischen den Myokardfasern ab. In der Regel sind die Papillarmuskeln stark erkrankt. Das Leitungssystem kann auch die gleichen Läsionen und Fibrosen aufweisen. In den Koronararterien und Venen lagert sich in der Regel Amyloid an der Außenmembran ab. Verursacht ein enges Lumen.

(2) Haut: Unter dem Lichtmikroskop wurde die Epidermis verdünnt, der Nippel wurde abgeflacht, das Kollagenfaserbündel war ödematös und Amyloidablagerungen wurden in den subkutanen Fetten, Schweißdrüsen und Talgdrüsen beobachtet.

(3) Niere: Frühe histologische Veränderungen haben eine knotige oder diffuse Verdickung der glomerulären Basalmembran, eine massive Ablagerung auf der Basalmembran während des Krankheitsverlaufs, einen offensichtlichen Verschluss des glomerulären Raums und gelegentlich Amyloid im Mark Beruhigend kann es im späteren Stadium zu einer glomerulären Atrophie kommen.

(4) Nerv: Bei Patienten mit peripherer Neuropathie lagern sich unter dem Lichtmikroskop Amyloidablagerungen diffus in der erkrankten Nervenscheide ab. Manchmal ist auch die Nervenfaserscheide massiv, begleitet von einer granulatartigen Degeneration der Nervenscheide, und die Nervenfasern verschwinden im späteren Stadium.

(5) Andere: Amyloidablagerungen können in anderen Geweben beobachtet werden. Die Läsionen befinden sich normalerweise um kleine Blutgefäße und dehnen sich mit fortschreitender Läsion allmählich nach außen aus.

Amyloidose und Vorbeugung von Amyloid-Gelenkerkrankungen

1. Achten Sie auf Bewegung, verbessern Sie die Widerstandsfähigkeit des Körpers gegen Krankheiten, vermeiden Sie Müdigkeit, übermäßigen Konsum, beenden Sie das Rauchen und Alkohol.

2. Früherkennung und Früherkennung und frühzeitige Behandlung, Vertrauen in den Kampf gegen die Krankheit zu schaffen, die Behandlung einzuhalten.

Amyloidose und Komplikationen bei Amyloid-Gelenkerkrankungen Komplikationen Herzinsuffizienz Herzrhythmusstörungen

1. Amyloidablagerungen hauptsächlich im Myokard und im Leitungssystem, die zu diastolischer Dysfunktion, Herzinsuffizienz und Arrhythmie führen, einschließlich Leitungsblock, atrialer und ventrikulärer Tachyarrhythmie, Amyloidablagerung im ventrikulären Myokard verursachen eine Herzvergrößerung , konstriktive Perikarditis, Amyloidkardiomyopathie.

2. Die Hauptkomplikationen der Nierenamyloidose sind das nephrotische Syndrom und das Nierenversagen.

3. Einfache tracheobronchiale noduläre Amyloidose: Kann Atemblutungen und (oder) Verstopfungen aufweisen. Diffuse pulmonale parenchymale Amyloidose: Wird häufig durch eine schwere alveoläre Kapillarblockade verursacht.

4. Darm- und Darmamyloidose können Durchfall, Verstopfung, abwechselnder Durchfall und Verstopfung, Darmblutung, Darmverschluss, Darmperforation und ischämische Darmnekrose verursachen.

5. Bei einer autonomen Nervenbeteiligung tritt häufig eine periphere Neuropathie auf, die durch abnormale Magen-Darm-Motilität, Sphinkterdysfunktion, Impotenz, Schweißstörung oder orthostatische Hypotonie erschwert werden kann.

Symptome von Amyloidose und Amyloidarthritis Häufige Symptome Leukopenie Plaque Klappenverdickung Darmblutung Darmperforation Verstopfung Alopecia areata

Die klinischen Manifestationen der Amyloidose variieren stark in Abhängigkeit von der Verteilung der Infiltration von Amyloidgewebe und dem Grad der Funktionsstörung der betroffenen Organe.

1. Die Schädigung verschiedener Amyloidose-Systeme: Ob AL, AA oder andere Arten von Amyloidose, die Infiltration von Amyloid im Gewebe kann erhebliche Zellschäden und Organstörungen verursachen Betroffen sind Herz-Kreislauf-, Nieren-, Lungen-, Magen-Darm-Trakt, Leber, Bauchspeicheldrüse, Milz, Nerven, endokrine Drüsen, Haut und Gelenke sowie andere Organe oder Systeme.

(1) Amyloid-Kardiomyopathie: Bei den meisten AL, einer geringen Anzahl von AA- und einigen ATTR-Amyloidose-Patienten tritt eine Herzbeteiligung auf. Amyloidablagerungen treten hauptsächlich im Myokard und im Leitungssystem auf und führen zu diastolischer Dysfunktion, Herzinsuffizienz und Arrhythmie Einschließlich Leitungsblock, atrialer und ventrikulärer Tachyarrhythmie verursacht die Amyloidablagerung im ventrikulären Myokard eine Herzvergrößerung, eine Verdickung der Ventrikelwand und eine ventrikuläre (oder normale) Verkleinerung, hauptsächlich als restriktive Kardiomyopathie mit diastolischer Dysfunktion Eine dilatative Kardiomyopathie mit abnormaler systolischer Funktion ist selten, und eine refraktäre kongestive Herzinsuffizienz kann die erste Manifestation der AL-Amyloidose sein, die eine der wichtigsten Todesursachen darstellt Patienten können Perikardtamponade, abnorme Klappenfunktion oder Myokardruptur haben. Amyloid kann sich auch in den Herzkranzgefäßen ablagern, wobei normalerweise die kleinen Herzkranzgefäße betroffen sind, die sich als ischämische Herzkrankheit manifestieren, bei älteren Patienten mit unerklärlichen Herzerkrankungen (insbesondere Angina-Symptomen). Nicht offensichtlich) oder junge Patienten mit restriktiver Kardiomyopathie sollten auf den Ausschluss einer Amyloid-Kardiomyopathie achten.

Bei der EKG-Untersuchung kann festgestellt werden, dass die Niederspannung der Extremitäten, verschiedene Herzrhythmusstörungen, Q-Zacken- und ST-T-Veränderungen (wie akuter Myokardinfarkt) usw. angezeigt werden können. Die Echokardiographie ist die wertvollste nicht-invasive Untersuchung für die Diagnose einer Herzamyloidose Eine Ventrikelwandverdickung, eine Verdickung des interventrikulären Septums und ein verstärktes granuläres Glitzerecho, wobei das letztgenannte stark auf eine Amyloid-Kardiomyopathie hindeutet, und Doppler-Ultraschall können verwendet werden, um die diastolische Funktion, die anfängliche ventrikuläre Relaxationsstörung, später zu bewerten Die Verzögerungszeit wird verkürzt (<150 ms), und schließlich sind die konstriktiven perikarditisähnlichen Veränderungen vorhanden. Die linksventrikuläre Ejektionsfraktion ist meist normal und das Spätstadium kann reduziert werden. Andere Anomalien sind Herzklappenverdickung und Regurgitation, atriale Vergrößerung und atrialer Wandthrombus (selten) stellt die kombinierte Anwendung von Elektrokardiogramm und Echokardiographie den diagnostischsten Wert dar. Die intrakardiale Biopsie durch einen intravenösen Katheter zur histopathologischen Untersuchung ist für die Diagnose einer Amyloid-Kardiomyopathie von großer Bedeutung.

(2) Amyloid-Nephropathie: Die Niere ist eine der am häufigsten befallenen Stellen von Amyloid. Nieren-Amyloidose kann die schwerwiegendste Manifestation und Haupttodesursache bei Patienten mit Amyloidose, Nieren-Amyloidose bei AL und AA sein (einschließlich Amyloidose tritt häufig bei haarigem, familiärem Mittelmeerfieber und chronischer intravenöser Drogenabhängigkeit auf. Die Hauptmanifestationen der Nierenamyloidose sind das Nephrose-Syndrom und das Nierenversagen.Proteinurie ist sehr häufig.In schweren Fällen kann eine große Menge an Proteinurie vorliegen (24-Stunden-Harnproteinquantifizierung> 3,5 g wird als "Nephropathie-Proteinurie" bezeichnet), 35% AL Und 50 Amyloidose-Patienten mit nephrotischem Syndrom, Hämaturie ist relativ selten, aber offensichtliche Hämaturie kann darauf hindeuten, dass niedrigere Harn-Amyloid-Infiltration, Pyurie und tubulärer Urin auch auftreten können, aber nicht häufig, Nierenvenenthrombose ist Nierenamyloidose Häufiger auftretende Komplikationen, seltener Bluthochdruck, häufiger chronische Niereninsuffizienz und manchmal akute Niereninsuffizienz (multiple Folge von Hypovolämie, Hypotonie, Schock, Blutung und anderen Komplikationen), Urämie Symptome sind die späten Manifestationen von Nierenamyloidose, aber eine Dialysebehandlung kann den Zustand stabilisieren, manchmal Nierenhypoglykämie, Nierendiabeteskollaps, Nierentubulusazidose, Fanconi-Syndrom und andere Nierentubulusfunktionsstörungen, abnormale Peniserektion und Nieren Es wurden auch vaskuläre Anomalien berichtet. Die Prognose von Patienten mit Nierenamyloidose hängt hauptsächlich vom Serumkreatinin- und Urinproteinspiegel ab. Eine beträchtliche Anzahl von Patienten mit dialysepflichtigem Nierenversagen in Kombination mit Nebennierenamyloidose , was zu einer Abnahme der Nebennierenfunktion führt.

Amyloidablagerungen, hauptsächlich in der glomerulären und renalen Arteriolenwand, können auch entlang der Basalmembran des Nierentubulus oder um das Röhrchen herum abgelagert werden. Amyloidablagerung im Glomerulus, hauptsächlich im Mesangialbereich, subendothelial und oben Subkutane und andere Teile, eine große Anzahl von Amyloidablagerungen können zu Glomerularsklerose, Nierenarterienstenose oder -okklusion, tubulärer Atrophie, interstitieller Fibrose und mononukleärer Zellinfiltration usw., frühzeitiger Nierenamyloidose, Nierenvergrößerung oder -vergrößerung führen Die Größe ist normal und bei fortgeschrittener Niereninsuffizienz liegt eine doppelte Nierenatrophie vor. Nierenbiopsie-Gewebeschnitte für die Kongorotfärbung sind die wichtigste diagnostische Grundlage für die renale Amyloidose.

(3) Amyloidose der Atemwege: Jeder Teil der Atemwege, einschließlich Nasopharynx, Larynx, Tracheobronchialbaum und Lunge, kann eine Amyloidose aufweisen, die als einziges betroffenes System verwendet werden kann, dh die oberen Atemwege und (oder) Die fokale Amyloidose der unteren Atemwege kann auch Teil der systemischen Amyloidose sein, etwa 20 und die meisten AL-Amyloidosen betreffen die Atemwege, Tracheobronchial- und Lungenknoten oder diffuse Läsionen, von denen klinische Symptome abhängen An der Stelle und im Ausmaß der Amyloidablagerung ist die allgemeine fokale oder knotige Amyloidose gutartig, nicht mit systemischer Amyloidose und diffuser Amyloidose und primärer systemischer Stärke (AL) assoziiert Im Zusammenhang mit der Veränderung ist die langfristige Prognose schlecht.

Gegenwärtig gibt es fünf Arten von Atemwegsamyloidose:

1 einfache tracheobronchiale Amyloidose: Kann Atemblutungen und / oder Obstruktion aufweisen.

2 Diffuse Infiltration der Bronchialamyloide der Luftröhre: Eine ausgedehnte Ablagerung von submukosalen Amyloiden kann zu Atemnot und Atemnot führen, obwohl die klinischen Symptome schwerwiegender sind, die Röntgenuntersuchung jedoch im Allgemeinen normal ist.

3 isolierte knotige Lungenamyloidose: Lungengewebe kann einzelne oder mehrere Knötchen aufweisen, Knötchen enthalten Riesenzellen, die allgemeinen Symptome sind mild, die Prognose ist besser und die Knötchen können wegen offensichtlicher Symptome entfernt werden.

4 Diffuse pulmonale parenchymale Amyloidose: Häufig bei primärer systemischer (AL) Amyloidose, meist in Verbindung mit einer Herzbeteiligung, einer großen Anzahl von Amyloidablagerungen im Alveolarseptum, schweren Symptomen, schlechter Prognose, häufig aufgrund schwerer alveolarer Kapillaren Blockieren führt zum Tod.

5Hilare Adenopathie: Seltener, andere Symptome sind Pleuraerguss, Zwerchfellschwäche, pulmonale Hypertonie und einsame Mediastinalmassen.

(4) Amyloidose des Verdauungssystems: Gastrointestinale Beteiligung ist bei allen Arten von Amyloidose häufig, und Amyloidose kann in jedem Teil des Verdauungssystems auftreten, einschließlich Zunge, Zahnfleisch, Speiseröhre, Magen-Darm-Trakt und Leber.

Riesenzunge, Zahnfleischverdickung ist recht häufig bei der Untersuchung des Körpers, die Riesenzunge führt häufig zu primärer (AL) Amyloidose, die Inzidenzrate beträgt ca. 10%, es kann seine erste Leistung sein, die Riesenzunge kann das Schlucken und Atmen beeinträchtigen, auch in schweren Fällen kann dies zu schwerwiegenden Folgen führen Die obstruktive Apnoe erfordert eine kontinuierliche Beatmung oder Tracheotomie mit positivem Nasendruck, und die Amyloidose der Speiseröhre kann eine Schwellung der Speiseröhre und eine peristaltische Steifheit verursachen.

Magen-Amyloidose kann zu abnormaler Magenmotilität, Blutung, Übelkeit, Erbrechen, Pylorusobstruktion, Magensäuremangel und Vitamin-B12-Mangel führen. Manchmal sieht es nach Magenkrebs aus. Die X-Untersuchung zeigt keine Spezifität, und die Ergebnisse der Gastroskopie weisen häufig eine größere Diagnose auf. Die Bedeutung der Diagnose hängt von den Ergebnissen der Kongorotfärbung der Biopsie-Gewebeschnitte ab.

Amyloidose im Dünndarm und Dickdarm kann zu Durchfall, Verstopfung, abwechselndem Durchfall und Verstopfung, Darmblutung, Darmverschluss, Darmperforation und ischämischer Darmnekrose usw., Vitamin-B12-Mangel, Malabsorptionssyndrom und Proteinverlust-Enteropathie führen. Amyloidablagerungen treten häufiger in der Darmschleimhaut und im Gefäßplexus auf. Rektale Amyloidose ist ebenfalls häufig. Neben der direkten Ablagerung von Amyloidprotein ist auch die autonome Neuropathie ein wichtiger Faktor für gastrointestinale Dyskinesien.

Hepatische Amyloidose ist sehr häufig. Tatsächlich sind alle Patienten mit AA-Amyloidose sowie die meisten Patienten mit AL-Amyloidose an der Leber beteiligt. Die Leberamyloidose ist hauptsächlich durch Hepatomegalie, portale Hypertonie, intrahepatische Cholestase und Leberfunktion gekennzeichnet. Bei unvollständiger Dysplasie kann die Lebervergrößerung abnormal signifikant sein, häufig nicht parallel zum Grad der Leberfunktionsenzymanomalien. Die alkalische Phosphatase und Transaminase im Serum können leicht erhöht sein, und eine Hyperbilirubinämie ist nicht häufig, sobald Gelbsucht auftritt Schlechte Prognose, Milzamyloidose kann Splenomegalie verursachen, normalerweise asymptomatisch, klinische Manifestationen von Hypersplenie (wie Leukopenie, Thrombozytopenie), in der Tat ist peripheres Blut häufig, Hao-Woche-Korpuskel, was auf einen funktionellen Milzmangel hinweist Beispielsweise können aufgrund einer großen Menge an Amyloidablagerungen, die durch eine signifikante Schwellung der Leber und Milz verursacht werden, einzelne Patienten spontane Leber- oder Milzrupturen aufweisen, die eine chirurgische Notfalloperation erfordern.

Eine Biopsie der Zahnfleisch-, Zungen- oder Rektalschleimhaut ist eine der am häufigsten verwendeten Methoden zur Diagnose von Amyloidose, und eine Leberbiopsie ist bei der Diagnose von Amyloidose relativ selten.

(5) Amyloidose des Nervensystems: Nachdem der periphere Nerv mit Amyloid infiltriert ist, können sensorische Störungen, Gliederschwäche und schmerzlose Geschwüre auftreten, die sich normalerweise in Extremitäten, Symmetrie, progressiver sensomotorischer Neuropathie und sensorischen Nerven manifestieren Betroffene untere Gliedmaßen sind häufiger und schwerer als obere Gliedmaßen. Es können auch autonome Nerven betroffen sein, die häufig mit peripherer Neuropathie assoziiert sind und sich in abnormer gastrointestinaler Motilität, Funktionsstörung des Schließmuskels, Impotenz, Schwitzstörung oder Körperhaltung äußern Sexuelle Hypotonie usw. Klinisch ähnelt die Amyloidneuropathie der diabetischen Neuropathie, eine kraniale Neuropathie ist selten, es können auch Wurzeln des Spinalnervs, sympathische Ganglien, das Gehirn und andere Teile infiltriert werden. Symptome, Anzeichen und zerebrospinale Flüssigkeiten sind vorhanden. Biochemisch sichtbares Protein und / oder IgG-Licht, mäßig erhöht, EMG-Untersuchung, sichtbare neurogene Schädigung, die Diagnose einer Amyloidose des peripheren Nervs hängt von der Sakralnervbiopsie ab, in kleinen myelinisierten Fasern und nichtmyelinisierten Fasern, häufig Zur axonalen Degeneration kommt es bei 20% bis 35% AL und 2 Amyloidose-Patienten zu peripherer Neuropathie. Schwere periphere Nerven und autonome Neuropathie sind familiäres Amyloid Neuropathien (herausragende Leistung ATTRA, Gel, Aapo-A1 ist.

Das Karpaltunnelsyndrom tritt häufig bei AL-, A2M- und ATTR-Amyloidose auf und ist nicht mit AA-Amyloidose assoziiert. Das Karpaltunnelsyndrom wird durch Amyloidablagerung im Handgelenk verursacht, was zu einer Kompression des N. medianus und einer unzureichenden Blutversorgung der Handarterie führt. Brauche eine Operation.

(6) Hautamyloidose: Mehr als 50% der Patienten mit AL- oder AA-Amyloidose haben Amyloidablagerungen in der Haut, unabhängig davon, ob in der Klinik offensichtliche Hautläsionen vorliegen. Hautläsionen treten hauptsächlich im Gesicht und im Rumpf auf und zeigen hauptsächlich Hautwachstum Dick, geschwollen, "wachsartig", Purpura, Plaque, Blasen, Hyperpigmentierung, Knötchen und verhärtete papulöse Veränderungen, manchmal ähnlich wie Sklerodermie oder schleimiges Ödem, hämorrhagische Blasen, moosige Läsionen, Nagelatrophie, Brustläsionen, Haarausfall und Alopecia areata wurden ebenfalls berichtet.Amyloidablagerung unter den kleinen Blutgefäßen der Haut und der Schleimhäute kann zu erhöhter Kapillarzerbrechlichkeit und Hautschleimhautblutung führen.Spontaner periorbitaler Auswurf verursacht typischen "Tennisblick" (Waschbäraugen) verändern sich, was häufig auf eine AL-Amyloidose hindeutet.

Amyloidprotein wird hauptsächlich in der Dermis und der subkutanen Blutgefäßwand abgelagert, wobei häufig Hautanhangsgebilde betroffen sind Lokale Hautamyloidose weist hauptsächlich zwei Arten von Moos- und Knötchentypen auf Moos-Amyloidose tritt häufiger bei Menschen mittleren Alters und älteren Menschen auf Die unteren Extremitäten und das Gesäß sind durch eine kontinuierliche papelnartige Veränderung gekennzeichnet, die einem Moos ähnelt. Die Hautbiopsie zeigt eine geringe Menge oder verstreute Amyloidablagerungen in der dermalen Papille und es wird auch eine lokale Hyperkeratose beobachtet. Auf Gesicht oder Eichel, einzelnen oder mehreren Knötchen oder Massen, braun oder goldgelb, manchmal mit Blutungsneigung, Hautbiopsie sichtbare Dermis, Unterhautgewebe und Blutgefäßwand haben viele Amyloidablagerungen.

(7) Amyloid-Gelenkerkrankung: Verschiedene Arten von Amyloidose können die Gelenke befallen, insbesondere AL- und A2M-Amyloidose treten leicht auf.

AL-Amyloidose betrifft hauptsächlich Schulter-, Handgelenk-, Knie- und Interphalangealgelenke usw., kann morgendliche Steifheit, Schwellung des Weichgewebes um die Gelenke, Empfindlichkeit und eingeschränkte Beweglichkeit aufweisen, ähnelt manchmal rheumatoider Arthritis, und mehr als die Hälfte der Patienten kann subkutan sehen Knoten, einige Patienten können Karpaltunnelsyndrom und / oder "Schulterpolster-Zeichen" haben, Amyloid kann auch im Skelettmuskel abgelagert werden, Muskelhypertrophie oder Myopathie entwickeln, massive Amyloid-Infiltration des Knochens Kann osteolytische Läsionen verursachen, die zu pathologischen Frakturen führen.

Die Hauptmanifestationen der A2M-Amyloidose umfassen Karpaltunnelsyndrom, Gelenkerguss, eingeschränkte Gelenkaktivität, Spondylarthropathie und zystische Knochenzerstörung.

Osteoarthritis, Kalziumpyrophosphatablagerung und Bandscheibenverkalkung können auch mit artikulärer Amyloidose einhergehen.

(8) Amyloidose der endokrinen Drüsen: AL- und AA-Amyloidose können zu strukturellen Schäden und Funktionsstörungen der endokrinen Drüsen führen. In milden Fällen können Müdigkeit, Anorexie, Hyperpigmentierung und Hypotonie in der Addison-Krise auftreten. Es wird berichtet, dass eine Gruppe von 22 Patienten mit renaler Amyloidose (AL12, AA10), 13 Patienten mit klinischer Untersuchung Eine Nebennierenfunktionsstörung wurde im Labor oder in der Pathologie bestätigt, von denen 2 an der Addison-Krise gestorben sind.Patienten mit Schilddrüsenamyloidose können trockene Haut, Anorexie, Müdigkeit, Erkältung, Verstopfung, Bradykardie usw. haben Einige können von einer Ödemproteinurie begleitet sein, und die testikuläre Amyloidose kann Anzeichen einer sexuellen Funktionsstörung aufweisen.

2. Klinische Merkmale verschiedener Arten von Amyloidose

(1) AL-Amyloidose: Die AL-Amyloidose umfasst die primäre und Myelom-assoziierte Amyloidose.Die primäre Amyloidose ist ein ziemlich häufiges klinisches Syndrom, das gewöhnlich von einer abnormalen Proliferation und Immunität von Plasmazellen begleitet wird. Die Abnormalität von Globulin oder verwandten Substanzen, die Amyloidablagerungen, sind hauptsächlich leichte Immunglobulin-Ketten, und seine Pathogenese steht im Allgemeinen nicht in Zusammenhang mit infektiösen, entzündlichen, neoplastischen oder familiären Erkrankungen.

Die primäre Amyloidose tritt hauptsächlich im mittleren und hohen Alter auf und das durchschnittliche Erkrankungsalter liegt bei etwa 60 Jahren.

1 Riesenzunge;

2 nicht-thrombozytopenische Purpura;

3 Arten von rheumatoider Arthritis;

4 restriktive Kardiomyopathie;

5 Nephrotisches Syndrom;

6 Karpaltunnelsyndrom;

7 Empfindung, Bewegung und autonome Dysfunktion;

8 hämorrhagische Qualität, häufig assoziiert mit erworbenen Faktor X-Defekten;

9 monoklonales Immunglobulin oder leichte Kette erscheint im Serum oder Urin, von denen leichte Kette dominiert.

6 bis 15% der Patienten mit multiplem Myelom leiden an Amyloidose.Diese Amyloidose ist mit einer übermäßigen Ablagerung der leichten Kette im Gewebe verbunden, und die leichte Kette von Kappa tritt häufiger auf.

(2) AA-Amyloidose: AA-Amyloidose, auch als sekundäre systemische Amyloidose oder reaktive Amyloidose bezeichnet, ist die häufigste systemische Amyloidose, deren Ursache hauptsächlich eine Langzeitinfektion (z. B. Lepra) ist. Osteomyelitis, Tuberkulose) oder nicht infektiöse (wie rheumatoide Arthritis, familiäres Mittelmeerfieber) Entzündungen und eine geringe Anzahl von Tumoren.

In Entwicklungsländern tritt AA-Amyloidose nach einer unbehandelten Langzeitinfektion mit Tuberkulose, Lepra (insbesondere Lepra) und Amyloidose auf, die Inzidenz ist jedoch von Land zu Land sehr unterschiedlich. Berichten zufolge wird etwa 3/4 (150/200) der sekundären Amyloidose in Indien durch Tuberkulose verursacht, während Nordamerika selten durch Tuberkulose verursacht wird.Tumorartige Lepra mit Amyloidose tritt hauptsächlich in Afrika, Indien und Südostasien auf. In Südamerika und anderen Ländern liegt die Inzidenzrate bei 3 bis 33%, chronischer Osteomyelitis, Bronchiektasie, Mukoviszidose, chronischer Pyelonephritis, Hämorrhoiden, Syphilis, Diacetalmorphin (Heroin) -Süchtigen, Querschnittslähmung mit Infektion, chronischer Lebererkrankung Chronische bakterielle Ruhr, subakute infektiöse Endokarditis, chronisches Empyem, Bilharziose und andere chronische Infektionen können ebenfalls mit sekundärer Amyloidose assoziiert sein.

In vielen Ländern, einschließlich der Industrieländer in Europa und Amerika, ist die Inzidenz chronischer Infektionen wie Tuberkulose und Lepra signifikant gesunken. AA-Amyloidose wird hauptsächlich durch chronische rheumatische Erkrankungen verursacht, von denen die rheumatoide Arthritis die häufigste juvenile chronische Arthritis ist. Spondylitis ankylosans und andere häufige, wie Wright-Syndrom, Psoriasis-Arthritis, Morbus Behcet, Polyarteritis noduli, Sjögren-Syndrom, Polymyositis, Dermatomyositis , Sklerodermie, systemischer Lupus erythematodes, entzündliche Darmerkrankungen und das Wipple-Syndrom können auch mit sekundärer Amyloidose in Verbindung gebracht werden Der Schweregrad der RA hängt mit dem Krankheitsverlauf zusammen.Studien haben gezeigt, dass AA-Amyloidose die häufigste Ursache für das nephrotische Syndrom bei RA-Patienten ist.Mindestens 10% der Todesfälle bei RA-Patienten werden durch Amyloidose verursacht.

AA-Amyloidose ist klinisch an mehreren Systemen beteiligt, mit den häufigsten Nierenläsionen, nephrotischem Syndrom, Nierenversagen und tubulärer Nierenfunktionsstörung, gastrointestinaler Beteiligung, Hepatomegalie, Splenomegalie und autonomer Neuropathie sowie peripherer Neuropathie Eine Kardiomyopathie ist selten, die AA-Amyloidose verläuft langsam und das Überleben beträgt in der Regel mehr als 10 Jahre.

Es wurde festgestellt, dass AA-Amyloidose mit einigen Tumoren assoziiert ist, hauptsächlich bei Nierenkrebs und Morbus Hodgkin, und Vorhofmyxom ist selten.

AA-Amyloidose kann auch bei familiärem Mittelmeerfieber (FMF) auftreten, FMF ist autosomal rezessiv, das am stärksten betroffene Gebiet ist die Mittelmeerküste und der Nahe Osten, eine zyklische Fieberkrankheit mit Serositis, Arthritis Und Hautausschlag, die Inzidenz von Amyloidose bei verschiedenen ethnischen FMF-Patienten ist auch unterschiedlich, durchschnittlich 20,3%, die höchste Inzidenz von Juden (32,3%), hauptsächlich Nierenerkrankungen, Proteinurie, nephrotisches Syndrom, Colchicin Die Behandlung kann die Häufigkeit und Schwere von Fiebererscheinungen verringern.

Darüber hinaus kann AA-Amyloidose auch bei Patienten mit Mlmkle-Wells-Syndrom auftreten, einer erblichen periodischen Fiebererkrankung, die durch Nierenschäden, Taubheit, Urtikaria und Fieber gekennzeichnet ist.

(3) ATTR-Amyloidose: Die ATTR-Amyloidose umfasst die meisten familiären Amyloidosen und senilen systemischen Amyloidosen und ist auch eine systemische Erkrankung, die das umgebende und autonome Nervensystem, das Herz und den Magen-Darm-Trakt betreffen kann. Es ist der AL-Amyloidose sehr ähnlich, im Gegensatz zur AL-Amyloidose ist jedoch eine Nierenschädigung als Hauptmerkmal selten.

Eine ATTR-Amyloidose kann sowohl bei varianten (Punktmutation) TTR- als auch bei normalen TTR-Molekülstrukturen auftreten.Die variante TTR ist mit den meisten (mehr als 50%) familiären (hereditären) Amyloidosen assoziiert, die autosomal dominant sind und normalerweise eine Rolle spielen Das Herz und / oder die peripheren Nerven, die Mehrheit der Patienten im Alter von 30 bis 70 Jahren, klinischer Verlauf erreicht oft 5 bis 15 Jahre, und allmählich fortschreiten, die normale Sequenz von TTR-gebildetem Amyloid oft in der Herzkammer, Magen-Darm-Trakt, Handgelenk Band abgelagert Organe treten häufiger bei älteren Menschen auf.Außerdem sind nicht alle TTR-Varianten mit Amyloidose assoziiert.Ab Juni 1999 wurden in 55 der TTR-Moleküle mit 127 Aminosäuren 71 verschiedene Amyloidvarianten gefunden. Verwandte Aminosäuresubstitutionen.

Das familiäre Amyloidose-Syndrom, das durch verschiedene TTR-Mutationen verursacht wird, weist häufig unterschiedliche betroffene Organe und klinische Manifestationen auf. Spezifische TTR-Mutationen weisen häufig spezifische klinische Phänotypen auf, die in Neuropathie und Myokardläsionen unterteilt werden können. Primäre, gemischte Neuropathie und Myokardläsionen, Karpaltunnelsyndrom.

Neuroamyloidose-Syndrom: Früher als familiäre Amyloidose-Polyneuropathie (FAP) Typ I bekannt, gekennzeichnet durch eine ausgeprägte periphere und autonome Neuropathie mit Beteiligung des Herzens, des Magen-Darm-Trakts und des Glaskörpers, klinisch progressiv Periphere Neuropathie, häufiger in den unteren Extremitäten, mit Temperatur- und Schmerzverlust, auffälligen autonomen und gastrointestinalen Störungen, orthostatischer Hypotonie, Impotenz, vermindertem Schweiß, Durchfall und Verstopfung, kann in unterschiedlichem Maße Herz- und Nierenschäden verursachen Während des Fortschreitens der Erkrankung treten auch Proteinurie, Nierenversagen, Beteiligung des Hirnnervs, verminderte Speichelsekretion, Riesenzunge, Kropf und neurologische Knie- oder Knöchelverletzung auf, Sehstörungen (unvollständige Pupillenkanten, Glaskörpertrübung und schlechter Lichtreflex). Es wurde auch berichtet, dass die am frühesten entdeckte und am häufigsten vorkommende Variante TTR TTRMetl30 ist, dh das Prolin an Position 30 wird durch Methionin ersetzt, und die Bevölkerung in Nordportugal, Japan und Nordschweden ist 30 bis 50 Jahre alt.

Gemischte Neuropathie und Kardiomyopathie: Diese TTR-Varianten sind sowohl durch Neuropathie (autonome Neuropathie) als auch durch Kardiomyopathie gekennzeichnet: Patienten sterben häufig an Herzschäden, und TTR-Alanin (TTR-Ala) ist eine der TTR-Varianten. Die irischen Nachkommen, die sich zum ersten Mal in West Virginia getroffen haben, sind in Nordirland weit verbreitet und betreffen 1% der Bevölkerung.

Karpaltunnelsyndrom: Einige TTR-Mutationen sind durch Karpaltunnelsynthese charakterisiert, Glaskörpertrübung ist häufig und Kardiomyopathie stellt häufig die Todesursache dar. Im indischen Bundesstaat Indiana wurde erstmals TTR Ser84, dh 84 Isoleucin nachgewiesen Über alkalische Substitution und andere Mutationstypen (wie TTR His58) wurde ebenfalls berichtet.

Myokardläsionen: Eine besondere Gruppe von TTR-Mutationen ist durch familiäre Kardiomyopathie ohne Neuropathie gekennzeichnet: TTR ILE122 (Isoleucin ersetzt 122 Prolin) ist bei 3% bis 4% der Afroamerikaner zu finden, TTR Met111 bei Die Dänen haben berichtet.

Ältere Menschen (> 70 Jahre) haben häufig eine geringe Menge an Amyloidablagerungen im Gehirn, im Herzen, in der Aorta und in der Bauchspeicheldrüse. Die senile systemische Amyloidose ist hauptsächlich vom Herzen betroffen und kann auch die Lunge und die Blutgefäße betreffen. Die ventrikuläre TTR-Ablagerung ist in 10% zu beobachten. ~ 25% der älteren Menschen über 80 Jahre, das Amyloidprotein ist die normale Sequenz TTR oder TTR-Variante (TTR Ile122), ältere Menschen haben eine myokardiale Amyloidose und eine Herzinsuffizienz. Achten Sie auf die Unterscheidung zwischen ATTR (mittleres Überleben von 5 Jahren). ) und AL (mediane Überlebenszeit von 6 Monaten) ist die Prognose der beiden unterschiedlich.

(4) A2M-Amyloidose: A2M-Amyloidose, auch als Hämodialyse-bedingte Amyloidose bezeichnet, tritt hauptsächlich bei Patienten mit Nierenversagen auf, die sich seit langer Zeit einer Hämodialyse unterzogen haben. Die Krankheit kann bereits 5 Jahre nach der Dialyse auftreten. Die Inzidenzrate stieg in 10 Jahren auf 20%, 30% bis 50% in 15 Jahren und 80% bis 100% der Patienten entwickelten 20 Jahre lang während der Dialyse eine A2M-Amyloidose, und es wurde berichtet, dass eine chronische Peritonealdialyse und eine Behandlung ohne Dialyse berichtet wurden. A2 M-Amyloidose kann auch bei Patienten mit Nierenversagen auftreten.

A2M-Amyloidose betrifft hauptsächlich die Synovia, die klinisch durch Knochen- und Gelenksymptome wie Karpaltunnelsyndrom, anhaltenden Gelenkerguss, Spondylarthropathie und zystische Veränderungen des Knochens gekennzeichnet ist. Das Karpaltunnelsyndrom ist normalerweise die erste Episode dieser Krankheit. Leistung, kontinuierlicher Gelenkerguss kann bei 50% der Patienten beobachtet werden, die seit mehr als 12 Jahren dialysiert werden, bilaterale Gelenke (Schultern, Knie, Handgelenke und Hüften) sind häufiger, Synovialflüssigkeit ist nicht entzündlich, Kongorotfärbung kann in 2-Mikrosphären gefunden werden Protein-Amyloid-Ablagerungen, Spondyloarthropathien können zur Zerstörung der Bandscheibe und zu paravertebralen Erosionsläsionen führen, zystische Veränderungen des Femurkopfes, des Acetabulums, des Humerus, des Humerus, des Wirbelkörpers und des Karpalknochens können manchmal zu pathologischen Frakturen und viszeralem 2-Mikroglobulin führen Weniger Ablagerungen, Magen-Darm-Trakt, Herz, Leber, Lunge, Prostata, Nebenniere, Zunge, Sehne und subkutanes Gewebe des Gesäßes können ebenfalls beteiligt sein. Eine Nierentransplantation ist eine wirksame Vorbeugung und Behandlung.

(5) Andere Arten von Amyloidose:

()AApo-Al(//)()AGel()AFibALys

ACys();A();APrpCreutzfeldt-Jakob(CJD)Gerstmann-Straussler-Scheinker(GSS)(FFI)()

AGelAkerALac

4AANF;ACal;AIAPP2;APro;Aker(5)

()AL

25%31%ALAARAALMCPPIPCTSB2M60%AL75%8DRA

l2

1.

2.

3. AL

4.

5.X X

6. (7090)×lO-10m25(2530)×10-10mX

Diagnosekriterien

1.

(1)AL401/5

A.1/3

B.

C.

1/5

XK

(2)AA

(3)

(4)

Andrate20

Rukavina40

Van Allen30

--

3040

2.

(1)AAAL()ALATTR80%90%AA60%70%75%85%;3

(AAAL2 MTTR)

()

P2

7090Å25(2530Å)

(2)ALAL80%90% AL;40% AL10%;

ALX

AAALA2 M7

3.ALAA90%;60%80%;50%70%;(AL)50%55%;50%;B2MAL10% ALALAA

(1)

(2)24hXAL

(3);;CTCTXB

(4)SAPDNAPCR

(5)

3

510m2

ALAAAA2-mTTRP

PP;

sAPDNA

(8)

4.

ALM

CTX

;SAPDNA

AL80%90%AA60%70%60%75%94%97%100%

Differentialdiagnose

1.;;

2.

3.-;

4.;;;

5.POEMSM

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