Pepsinogen

Pepsinogen wird von den Hauptzellen der Magendrüsen ausgeschieden und durch die Einwirkung von Salzsäure zu Pepsin aktiviert, das die Funktion hat, Proteine ​​zu hydrolysieren. In menschlichem Magensaft hydrolysiert Pepsin Proteine ​​zu Tritium, kleinen Mengen Aminosäuren (Tyrosin, Phenylalanin) und Polypeptiden. Von der menschlichen Magenschleimhaut produziertes Pepsinogen kann durch elektrophoretische Analyse in sieben Typen unterteilt und in Bezug auf die Immunität in zwei Gruppen unterteilt werden. Die Pepsinogene 1 bis 5 sind Gruppe I und 6 bis 7 sind Gruppe II. Gruppe Ⅰ wurde nur in den Fundus- und Magenkörperdrüsen gefunden. Gruppe II wurde zusätzlich zu den Fundus- und Magenkörperdrüsen in der Pylorusdrüse und der Zwölffingerdarmschleimhaut gefunden. Beide sind im Blut vorhanden, aber nur Pepsinogen I befindet sich im Urin, das unter den schwach sauren Bedingungen des Urins zu Harnprotease (Pepsin) aktiviert wird.

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