dehydrogenaza mleczanowa surowicy

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH lub LD) jest jednym z ważnych enzymów w beztlenowej glikolizie i glukoneogenezie cukru. Może katalizować reakcję redukcji i utleniania między kwasem pirogronowym i kwasem L-mlekowym, a także może katalizować powiązany α-keton. Kwas LDH jest szeroko rozpowszechniony w tkankach ludzkich, z najwyższą zawartością mięśni serca, nerek i szkieletu, a następnie wątroby, śledziony, trzustki i płuc. Aktywność LDH w tych tkankach jest znacznie wyższa niż w surowicy. Dlatego, gdy niewielka ilość martwicy tkanek, enzym uwalnia krew i zwiększa żywotność w innej krwi. Enzym ten jest powszechnie stosowany w diagnostyce pomocniczej zawału mięśnia sercowego, choroby wątroby i niektórych nowotworów złośliwych. Metody pomiaru LDH obejmują głównie kolorymetrię i ciągłe monitorowanie. Podstawowe informacje Klasyfikacja specjalistyczna: klasyfikacja badań sercowo-naczyniowych: badanie biochemiczne Obowiązująca płeć: czy mężczyźni i kobiety stosują post: post Wyniki analizy: Poniżej normy: Zmniejszony przez ekspozycję na promieniowanie rentgenowskie. Wartość normalna: Metoda szybkości enzymatycznej (37 ° C): 218–458 U / L Metoda kolorymetryczna: 225-540U / L Metoda z kwasem mlekowym (37 ° C): 109–245 U / L Metoda kwasu pirogronowego (3: 240–460U / l Powyżej normalnego: Zwiększoną aktywność dehydrogenazy mleczanowej można wykorzystać jako przydatny wskaźnik w diagnozie zawału mięśnia sercowego. LDH zaczęło wzrastać 12–48 godzin po zawale mięśnia sercowego, osiągając maksimum po 2-4 dniach i powróciło do normy po 8-9 dniach. Zapalenie wątroby, zawał płuc, nowotwory złośliwe itp. Mogą również zwiększać LDH. LDH w klatce piersiowej i wodobrzusze spowodowane przerzutami nowotworów jest również często podwyższone. Negatywne: Pozytywne: Wskazówki: Przed sprawdzeniem zwróć uwagę na odpoczynek, sprawdź rano, czy potrzebujesz pustego żołądka. Wartość normalna (1) metoda szybkości enzymatycznej (37 ° C) 218 ​​~ 458U / l; (2) metoda kolorymetryczna 225 ~ 540U / L; (3) metoda kwasu mlekowego (37 ° C) LDH-L109 ~ 245U / L; (4) Metoda z kwasem pirogronowym (37 ° C) LDH-P240 ~ 460U / L. Znaczenie kliniczne Testy LDH są powszechnie stosowane do diagnozowania zawału mięśnia sercowego, choroby wątroby i niektórych nowotworów złośliwych. (1) Zawał mięśnia sercowego. Początek choroby wzrósł z 10 do 12 godzin, osiągnął maksimum po 24 do 48 godzin i powrócił do normy po 8 do 9 dniach. W porównaniu z CK, chociaż aktywność enzymu pojawiła się później, wskaźnik dodatni jest niższy, ale czas trwania jest długi, a stopień aktywności jest ściśle związany ze stanem zawału mięśnia sercowego. Im większy rozmiar zawału, tym wyższa aktywność enzymu. Jeśli odzyskanie LDH jest powolne lub ponownie wzrasta w trakcie choroby, oznacza to, że rozmiar zawału jest powiększony, a rokowanie złe. (2) Choroba wątroby. Ostre lub przewlekłe aktywne zapalenie wątroby LDH jest często znacznie lub umiarkowanie podwyższone. Jego czułość jest nieco niższa niż ALT. Aktywność LDH była znacznie zwiększona w raku wątroby, szczególnie w raku wątroby z przerzutami. Do 1000U / l. (3) Choroby krwi. Białaczka, niedokrwistość megaloblastyczna, chłoniak złośliwy i inne aktywności LDH są podwyższone. (4) Inne. Niedożywienie, uszkodzenie mięśni poprzecznie prążkowanych, zapalenie trzustki, zawał płuc i inne aktywności LDH są również podwyższone. (5) Zmniejszona ekspozycja na promieniowanie rentgenowskie. Wysokimi wynikami mogą być choroby: ostry zawał mięśnia sercowego, chłoniak nieziarniczy, ostry zawał tętnicy krezkowej górnej, chłoniak złośliwy, miastenia gravis, złośliwy chłoniak nieziarniczy (1) Metoda kolorymetryczna: 1 mleczan potasu, mleczan sodu można również stosować jako substrat LDH, ale ponieważ jest to roztwór wodny, jego zawartość nie jest wystarczająco dokładna, a niewłaściwe przechowywanie może z łatwością wytwarzać kwasy ketonowe i hamować reakcję enzymatyczną. Mleczan litu jest stały, stabilny i łatwy do ważenia. 2 Oprócz buforu dietanoloaminowego można również zastosować bufor Tris lub pirofosforanowy, aby uniknąć hamowania LDH przez bufor glicynowy w oryginalnej metodzie Jinshi, a wskaźnik dodatniej detekcji jest poprawiony. 3 kolorymetrię należy wykonać w ciągu 5 do 15 minut, w przeciwnym razie absorbancja spadnie. 4 Wyniki> 2500 U, próbkę można rozcieńczyć solą fizjologiczną, a następnie zmierzyć, a wynik mnoży się przez współczynnik rozcieńczenia. (2) Metoda ciągłego monitorowania: 1 próbki nie hemolizują, gdy hemoliza osiąga Hb 0,8 g / l, aktywność LDH można zwiększyć o 58%. 2 próbki przechowywano w temperaturze pokojowej (25 ° C), aktywność enzymu była stabilna w ciągu 2 dni, aktywność enzymu w lodówce zmniejszyła się, a wszystkie LDH3 i LDH4 zostały inaktywowane w temperaturze -20 ° C przez noc. 3 Zadowalające wyniki z surowicą lub heparyną w osoczu przeciwzakrzepowym szczawian może hamować aktywność LDH. 4 Po rekonstytucji roztwór staje się mętny lub początkową absorbancję> 0,5 należy odrzucić. 5 Aktywność dehydrogenazy mleczanowej można zmierzyć zarówno pozytywną, jak i negatywną reakcją dwukierunkową, ale przedział odniesienia jest również inny ze względu na różną temperaturę reakcji, stężenie substratu i buforu. Stosując kwas mlekowy i NAD jako substraty, monitorowano szybkość wzrostu absorbancji przy 340 nm jako reakcję dodatnią, wyrażoną jako LD-L; pirogronian i NADH zastosowano jako substraty, a szybkość spadku absorbancji przy 340 nm monitorowano jako reakcję odwrotną, wyrażoną jako LD-P. W porównaniu z dwiema metodami reakcji dodatniej i ujemnej, głównymi zaletami metody LD-L są: A. Stabilność dodatniej cieczy substratu reakcji jest większa niż stabilność reakcji odwrotnej Poprzednia lodówka może być przechowywana przez ponad 6 miesięcy, a druga to tylko kilka dni; Liniowy zakres odpowiedzi szybkości (wykres absorbancji w funkcji czasu monitorowania t) jest szerszy; C. powtarzalność jest lepsza niż LD-P. Ponieważ szybkość reakcji do tyłu jest szybsza niż szybkość reakcji do przodu, jej wartość odniesienia jest około dwa razy większa niż LD-L. Proces kontroli Natychmiast po pobraniu krwi żylnej metoda badania: (1) Metoda kolorymetryczna: Mieszać, umieszczać w temperaturze pokojowej na 5 minut, przy długości fali 440 nm, ścieżka światła kuwety wynosi 1,0 cm, destylowaną wodę doprowadza się do punktu zerowego, odczytuje się absorbancję każdej probówki, a krzywą standardową sprawdza się na podstawie różnicy AU-AC w celu ustalenia jednostki aktywności LDH. (2) Metoda ciągłego monitorowania: Każde laboratorium może działać zgodnie z modelem i instrukcjami automatycznego urządzenia biochemicznego. Głównymi parametrami są długość fali 340 nm, 37 ° C, próbka aspiracyjna 500 μl, ciągły czas monitorowania 60s, stosunek próbki do objętości odczynnika wynosi 1:50. Nie nadaje się dla tłumu Zasadniczo brak tabu. Działania niepożądane i ryzyko 1. Zakażenie: Podczas pobierania krwi należy zwrócić uwagę na aseptyczne działanie, unikać zanieczyszczenia wody i innych części w miejscu pobierania krwi, aby uniknąć miejscowego zakażenia. 2, krwawienie: po podaniu pełnego czasu kompresji, szczególnie koagulopatii, tendencji do krwawień, w celu uniknięcia miejscowego podskórnego sączenia, zasinienia i obrzęku.

Materiały na tej stronie mają na celu ogólne wykorzystanie informacyjne i nie stanowią porady medycznej, prawdopodobnej diagnozy ani zalecanych metod leczenia.