Anticorps anti-thyroglobuline

L'anticorps anti-thyroglobuline (ATG), nom anglais anticorps anti-thyroglobuline, a été découvert par Roitt et al. En 1958 lors de recherches sérologiques sur la thyroïdite auto-immune (thyroïdite de Hashimoto, etc.). L'antigène cible d'ATG, la thyroglobuline (TG), est une glycoprotéine iodée soluble synthétisée et sécrétée par les cellules épithéliales thyroïdiennes. Elle a un poids moléculaire de 660 kD et se compose de 2748 acides aminés. C'est un précurseur biosynthétique du T3 (triiodothyronine) et du T4 (tétra-raiodothyronine, thyroxine, thyroxine) .Il est principalement stocké sous forme colloïdale dans des filtres thyroïdiens. Dans la cavité vacuole, la teneur en sérum humain normal est extrêmement faible (10-40 ng / ml). Witebsky et al.Lapins vaccinés avec le même type de tissu thyroïdien et thyroïdite ATG et lapin induite similaire à la thyroïdite humaine d'Hashimoto. L'ATG est l'anticorps spécifique à un organe le plus typique de divers autoanticorps chez l'homme, principalement l'IgG, l'IgA représentant 20% et l'IgM 5%. Parmi les quatre sous-classes d'IgG ayant une activité ATG, la proportion d'IgG a augmenté de manière significative, environ 6 fois sa proportion normale (5%). L'ATG ne peut pas se lier au complément, ce qui peut avoir quelque chose à voir avec la proportion plus élevée de sous-classes d'IgG 4. Cela peut être plus important parce que les épitopes de la thyroglobuline sont très éloignés et la réticulation ne peut pas se former entre les molécules d'anticorps auxquelles elle se lie. La raison.

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