Abnorme Aktivität zellulärer Enzyme

Einleitung Bei normalen Menschen ist die Enzymaktivität relativ stabil. Die Veränderung der Enzymaktivität zeigt an, dass einige Organe und Gewebe des menschlichen Körpers geschädigt sind oder eine Krankheit auftritt und einige Enzyme in Blut, Urin oder Körperflüssigkeit freigesetzt werden Aktivitätsbestimmung, kann das Auftreten und die Entwicklung bestimmter Krankheiten verstehen oder bestimmen.

Ursache

Bei akuter Pankreatitis ist die Amylaseaktivität in Serum und Urin signifikant erhöht.

Hepatitis und andere Ursachen für Leberschäden, Hepatozytennekrose oder Permeabilitätssteigerung, eine große Anzahl von Transaminasen ins Blut freigesetzt, so dass Serumtransaminase erhöht.

Serumlactatdehydrogenase und Phosphokreatinkinase waren während des Myokardinfarkts signifikant erhöht.

Wenn Organophosphor-Pestizide vergiftet werden, wird die Cholinesterase-Aktivität gehemmt und die Serum-Cholinesterase-Aktivität verringert.

Einige Leber- und Gallenblasenkrankheiten, insbesondere Gallenwegsobstruktion, Serum-R-Glutamyltransferase usw. nahmen zu.

Wenn die Zellen altern, kommt es zu einer Reihe von Veränderungen wie Wasserreduktion, Ansammlung von senilem Pigment-Lipid-Pigment, Abnahme der Enzymaktivität und Verlangsamung der Stoffwechselrate.

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Verwandte Inspektion

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Die Aktivität der NADH-MetHb-Reduktase wurde unter Verwendung von Cyanmethämoglobin als Substrat bestimmt, oder die Aktivität der Diaphorase wurde unter Verwendung von Dichlorphenol-Indophenol als Substrat bestimmt, oder die b5R-Aktivität wurde unter Verwendung von Cytochrom b5 als Substrat bestimmt. Es sollte betont werden, dass die Ergebnisse der Assays in den Reagenzgläsern (bei hohen Substratkonzentrationen) das Ausmaß der katalytischen Effizienzminderung in lebenden Zellen (bei niedrigen Substratkonzentrationen) aufgrund der unterschiedlichen Wirkmechanismen der verschiedenen genetischen Varianten nicht genau widerspiegeln. Denn wenn die Molekülstruktur des Enzyms seine Affinität zum Substrat NADH ändert (Km-Wert steigt), ist unter physiologischen Bedingungen die Konzentration von NADH in der Zelle sehr gering und die Enzymaktivität geht fast vollständig verloren, die Enzymaktivität wird jedoch in einem Reagenzglas gemessen. Zu diesem Zeitpunkt entspricht das zugesetzte NADH der zehnfachen oder sogar hundertfachen physiologischen Konzentration, und die Aktivität des Enzyms kann vollständig gemessen werden. Wird die Enzymaktivität bei einer geringen Substratkonzentration gemessen, muss die momentane Anfangsgeschwindigkeit mit einem Zeitscan aufgezeichnet werden, sonst ist der Fehler zu groß. Andere genetische Enzymmangelkrankheiten haben ähnliche Probleme.

Differentialdiagnose

Differentialdiagnose der abnormalen Zellenzymaktivität:

1. Cytochrom-C-Oxidase-Mangel: Der Cytochrom-C-Oxidase-Mangel ist eine Form des Fanconi-Syndroms. Das Fanconi-Syndrom ist eine erbliche oder erworbene Krankheit. Oft mit Cystin Begleitet von Krankheit, gekennzeichnet durch abnorme proximale tubuläre Funktion, die Glucoseurie, Phosphatharn, Aminosäureurie und Bicarbonatharn verursacht.

2, Serum alkalische Phosphatase-Aktivität erhöht: Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein häufig verwendeter Indikator für die Diagnose von Erkrankungen des Gallensystems. Alkalische Phosphatase kommt in verschiedenen Geweben des Körpers vor und enthält mehr Knochen, Leber und Nieren. Die alkalische Phosphatase im normalen Serum wird hauptsächlich aus Knochen gewonnen, die von Osteoblasten produziert und vom Gallensystem über das Blut in die Leber ausgeschieden werden. Dieses Enzym ist bei Patienten mit cholestatischer Hepatitis und extrahepatischer Obstruktion signifikant erhöht. ALP kann nur auf obstruktive Läsionen der Gallenwege hinweisen, und es kann nicht festgestellt werden, ob die Obstruktion gutartig oder bösartig ist.

3, Pankreas-Enzym-Sekretion oder Entladung verringert: Chronische Pankreatitis (chronische Pankreatitis) ist auf verschiedene Faktoren zurückzuführen, die durch anhaltende und dauerhafte Schädigung des Pankreasgewebes und der Pankreasfunktion verursacht werden. Unterschiedliches Ausmaß an Akinusatrophie, Pankreasgangdeformation, Fibrose und Verkalkung in der Bauchspeicheldrüse sowie unterschiedlich stark ausgeprägte exokrine und endokrine Pankreasfunktionsstörungen, klinische Manifestationen von Bauchschmerzen, Durchfall oder Steatorrhoe, Gewichtsverlust und Unterernährung und andere Pankreasinsuffizienz Symptome. Bei chronischer Pankreatitis wird die Menge an Pankreassaft, Natriumbicarbonat und verschiedenen Pankreasenzymsekreten oder -ausscheidungen reduziert. Typische chronische Pankreatitis ist in China selten und schwer zu diagnostizieren.

Die Aktivität der NADH-MetHb-Reduktase wurde unter Verwendung von Cyanmethämoglobin als Substrat bestimmt, oder die Aktivität der Diaphorase wurde unter Verwendung von Dichlorphenol-Indophenol als Substrat bestimmt, oder die b5R-Aktivität wurde unter Verwendung von Cytochrom b5 als Substrat bestimmt. Es sollte betont werden, dass die Ergebnisse der Assays in den Reagenzgläsern (bei hohen Substratkonzentrationen) das Ausmaß der katalytischen Effizienzminderung in lebenden Zellen (bei niedrigen Substratkonzentrationen) aufgrund der unterschiedlichen Wirkmechanismen der verschiedenen genetischen Varianten nicht genau widerspiegeln. Denn wenn die Molekülstruktur des Enzyms seine Affinität zum Substrat NADH ändert (Km-Wert steigt), ist unter physiologischen Bedingungen die Konzentration von NADH in der Zelle sehr gering und die Enzymaktivität geht fast vollständig verloren, die Enzymaktivität wird jedoch in einem Reagenzglas gemessen. Zu diesem Zeitpunkt entspricht das zugesetzte NADH der zehnfachen oder sogar hundertfachen physiologischen Konzentration, und die Aktivität des Enzyms kann vollständig gemessen werden. Wird die Enzymaktivität bei einer geringen Substratkonzentration gemessen, muss die momentane Anfangsgeschwindigkeit mit einem Zeitscan aufgezeichnet werden, sonst ist der Fehler zu groß. Andere genetische Enzymmangelkrankheiten haben ähnliche Probleme.

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